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自编生物竞赛辅导教案

时间:2014-05-29


生物竞赛辅导教案 第一章 细胞生物学 第一节 细胞的化学组成
一、有机化合物中常见的化学基团名称和结构介绍 在有机物中,各原子通常以共价键(共用电子对)的方式连接,在形成共价键时,各原子 都满足了最外层的稳定电子数(饱和) 。有机物中含量最多的原子通常是碳原子,碳原子和碳 原子以及碳原子和其他原子以共价键连接成的碳链或碳环是各种有机物的骨架结构。 (可以以 多肽链的结构来介绍该点) 。 有机物中有一些常见的结构,通常会有固定的名称,下面来介绍。 1、羟基:化学式为—OH,又称氢氧基,“羟 ”是化学家发明的字,以 “氢”与 “氧”二字各取一部 份造出。读音则是“氢”的声母(qīng)加上“氧 ”的韵母及声调( yǎng) 2、羰基 (tāng jī)是由碳和氧两种原子通过双键连接而成的有机官能团(C=O)。是醛,酮, 羧酸,羧酸衍生物等官能团的组成部分。 3、酮基和酮 酮基是一个碳原子和氧原子形成双键, 同时这个碳原子还和另外两个碳原子形成共价键结 构式。 结构简式:(—CO—),含该结构的有机物有还原性,如:草酸 HOOC —COOH。 酮则是指结构中含酮基的有机化合物,酮的结构通式为:R─CO─R 。 4、醛基和醛 羰基中的一个共价键跟氢原子相连而组成的一价原子团,叫做醛基

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5、羧基是有机化学中的基本酸基,所有的有机酸都可以叫羧酸,由一个碳原子、两个氧原子 和一个氢原子组成,化学式-COOH。如醋酸(CH3COOH) 、柠檬酸都含有羧基,这些羧基与 烃基直接连接的化合物,叫作羧酸。羧酸的通式是 R—COOH。 二、细胞中的有机化合物 (一)糖类 1、定义:糖类是多羟基醛、多羟基酮的总称,一般可用 Cm(H2 O)n 化学通式表示。由于一些 糖分子中氢和氧原子数之比往往是 2:1 ,与水结构相似,故又把糖类称为碳水化 合物。 2、作用: 糖是生命活动的主要能源,又是重要的中间代谢物,还有些糖是构成生物大分子,如核酸和 糖蛋白的成分,有些则是细胞壁的重要成分,因而具有重要意义。 2、分类 糖类化合物按其组成可分为单糖、寡糖、多糖。如果糖类化合物中尚含有非糖物质部分,则 称为糖复合物,例如糖蛋白、蛋白多糖、糖脂和脂多糖等。 (1)单糖 单糖是最简单的糖,不能被水解为更小的单位。单糖通常含有 3—7 个碳原子,分别称为 丙糖、丁糖、戊糖、己糖和庚糖。天然存在的单糖一般都是 D- 构型。 单糖分子既可以开链形式存在,也可以环式结构形式存在。在环式结构中如果第一位碳 原子上的羟基与第二位碳原子的羟基在环的伺一面,称为α - 型;如果羟基是在环的两面,称 β - 型。 解释 D 和 L 构型。

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解释α -型和β -型。 单糖分子既可以开链形式存在,也可以环式结构形式存在。在环式结构中如果第一位碳原子 上的羟基与第二位碳原子的羟基在环的同一面,称为α - 型;如果羟基是在环的两面,称 β 型。

重要的单糖有以下几种:
1.丙糖 物。 2.戊糖 戊糖中最重要的有核糖(醛糖)、脱氧核糖(醛糖)和核酮糖(酮糖)。核糖和脱氧核糖是核酸的 重要成分,核酮糖是重要的中间代谢物。 3.己糖 葡萄糖、果糖和半乳糖等都是己糖。所有己糖的分子式为 C6H1206,但结构式不同,互为 同分异构体。葡萄糖是植物光合作用的产物,也是细胞的重要能源物质之一。 如甘油醛(醛糖)和二羟丙酮(酮糖)。它们的磷酸酯是细胞呼吸和光合作用中重要的中间代谢

(2)寡糖
由少数几个(2—6 个)单糖缩合而成的糖称为寡糖。最多的寡糖是双糖,如麦芽糖、蔗糖、纤维二糖、 乳糖。 1.麦芽糖 麦芽糖是由一个α —D-葡萄糖半缩醛羟基与另一分子α -D-葡萄糖 C4 上的醇羟基缩合脱 去一分子水,通过α -1, 4-糖苷键结合而成。麦芽糖是淀粉的基本单位,淀粉水解即产生麦芽糖,所以麦 芽糖通常只存在于淀粉水解的组织,如麦芽中。 2.蔗糖 一分子α -D—葡萄糖和一分子β -D-果糖通过α -1, 2-糖苷键结合而成。甘蔗、甜菜、胡萝 卜以及香蕉、菠萝等水果中都富含蔗糖。 3. 乳糖 乳糖由一分子β -D-半乳糖和一分子α -D-葡萄糖通过β -1,4-糖苷键结合而成。乳糖主要存在 于哺乳动物乳汁中。 4.纤维二糖 纤维二糖是纤维素的基本结构单位,由 2 分子的β -D-葡萄糖通过β -1, 4-糖苷键结合 而成。

(3)多糖
自然界数量最大的糖类是多糖。 多糖是由很多单糖分子缩合脱水而成的分支或不分支的长链分子。 常 见的多糖有:淀粉、纤维素、糖原、几丁质和黏多糖等。 1、淀粉 天然淀粉由直链淀粉与支链淀粉组成。直链淀粉是α -D-葡萄糖基以α -1,4-糖苷键连接的多糖 链。支链淀粉分子中除有α —1,4-糖苷键的糖链外,还有α -1,6-糖苷键连接的分支。淀粉与碘有呈色反 应,直链淀粉为蓝色,支链淀粉为紫红色。在稀酸或酶的作用下,淀粉水解:淀粉→糊精→麦芽糖→α -D —葡萄糖。糊精是淀粉水解的最初产物,随着水解,糖分子逐渐变小,它与碘作用分别呈红色、黄色、无 色。这个反应可用于淀粉水解过程的检验。
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直链淀粉

支链淀粉

2. 糖原

糖原是动物组织中贮存的多糖, 又称动物淀粉。 糖原也是α -D- 葡萄糖基以α -1,

4- 糖苷键连接而成的,但糖原的分支比支链淀粉多。也就是说糖原和支链淀粉一样,既含有 α -1, 4-糖苷键,也含有α -1, 6-糖苷键。糖原遇碘作用呈红褐色。

3. 纤维素, 纤维素是一种线性的由β -D- 葡萄糖基以β -1, 4- 糖苷键连接的没有分支的同多糖。 纤维素是植物细胞壁的主要组成成分。纤维素不能被人消化,但是可以帮助我们清理肠道, 有利于肠道健康。食草动物可以消化纤维素是因为它们的消化管中寄生着能水解纤维素的微 生物。

或者如下图所示:
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4.几丁质(甲壳素) 昆虫和甲壳类外骨骼的主要成分为几丁质,是 N- 乙酰—D- 氨基葡萄 糖以β -1,4- 糖苷键缩合成的同多糖。几丁质是真菌细胞壁的重要成分。

4、糖的还原性 还原糖是指具有还原性的糖类。在糖类中,分子中含有游离醛基或酮基的单糖和含有游 离醛基的二糖都具有还原性。还原糖被氧化时,醛基氧化成羧基,称为醛糖酸。还原性糖包 括葡萄糖、果糖、半乳糖、乳糖、麦芽糖等。 斐林试剂 (Fehling 试剂) 以及由柠檬酸、 硫酸铜与碳酸钠配制的本尼迪特试剂 (Benedict 试剂,又称班氏试剂)常与醛糖及酮糖反应产生氧化亚铜砖红色沉淀,即试剂本身被还原, 所以凡能与上述试剂发生反应的糖称为还原糖(reducing sugar),凡不能与上述试剂发生反 应的糖称为非还原糖(non reducing sugar),糖苷不能发生上述反应。葡萄糖分子中含有游 离醛基,果糖分子中含有游离酮基,乳糖和麦芽糖分子中含有游离的醛基,故它们都是还原 糖。 葡萄糖与新制氢氧化铜反应方程式: CH 2OH(CHOH)4CHO+2Cu(OH)2 加热 与强氧化剂反应生成醛糖二酸: CH 2OH(CHOH)4COOH+Cu2O(沉淀 )+2H 2O

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非还原性糖有蔗糖、淀粉、纤维素等,但它们都可以通过水解生成相应的还原性单糖。
1、下列属于还原糖的是( A.D-果糖 C.乳糖 2、组成核苷酸的糖是( C )。 D. 蔗糖 C.果胶质 D.几丁质 ABC )。 B.D-半乳糖 D.蔗糖

A. 葡萄糖 B. 半乳糖 C. 戊糖 3.(单选)真菌细胞壁的主要成分是( D ) A.葡萄糖 B.纤维素

二、脂类 脂类是生物体内一类重要的有机化合物。它们有一个共同的物理性质,就是不溶于水, 但能溶于非极性有机溶剂(如氯仿、乙醚、丙酮等)。脂类的组成元素主要有 C、 H、 O,但 O 元素含量低, C、 H 元素含量高,彻底氧化后可以比糖类放出更多能量。此外,有的脂类还 含有 P 和 N。生物体内常见的具有重要生理功能的脂类主要有三酰甘油、磷脂、类固醇、萜 类、蜡等。 1.三酰甘油 (脂肪)

三酰甘油也称脂肪,是由 1 分子甘油和 3 分子脂肪酸结合而成的酯。 右边结构式中 Rl、R2、凡是脂肪酸的烃基链,构成三酰甘油的脂肪酸可分为饱和脂肪酸 和不饱和脂肪酸。饱和脂肪酸碳氢链上没有双键,如软脂酸、硬脂酸(含 18 个碳原子的酸) , 其熔点高。不饱和脂肪酸的碳氢链上含有不饱和双键,如油酸(含 18 个碳原子的酸)含 1 个 双键,亚油酸含 2 个双键,亚麻酸含 3 个双键,因此熔点较低。动物脂肪大多富含饱和脂肪 酸,在室温下为固态,植物油含大量油酸和亚油酸,在室温下为液态。对于哺乳动物和人, 亚油酸和亚麻酸不能自己合成,只能从外界摄取,称为必需脂肪酸。 膳食中饱和的脂肪太多会引起动脉粥样硬化,因为饱和脂肪和胆固醇均会在血管壁上沉 积而形成斑块,这样就会妨碍血流,产生血管疾病。 2.磷脂
磷脂又称甘油磷脂,此类化合物是甘油的第三个羟基被磷酸所酯化,而其他两个羟基被脂肪酸酯化。 磷脂酸是最简单的磷脂, 是其他复杂磷脂的中间产物。 若磷脂酸分子中的 H 为胆碱、 胆胺、 丝氨酸所取代, 则分别成为卵磷脂、脑磷脂、丝氨酸磷脂等。磷脂分子由于有磷酸及与之相连的含氮化合物,因而是有极 性的分子:它的有磷酸一端为极性的头,是亲水的,它的 2 个脂肪酸链为非极性的尾,是疏水的。如将磷 脂放在水面上,磷脂分子都将以亲水的头和水面相接,而倒立在水面上,成一单分子层。如将磷脂放入水
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中,磷脂分子则会形成单分子微团,各分子的极性头位于微团的表面而与水接触,非极性的疏水端则藏在 微团中心。

3.类固醇 类固醇分子的基本结构是环戊烷多氢菲。最熟知的类固醇是在环戊烷多氢菲上连有一个 碳氢链的胆固醇。胆固醇是动物膜和神经髓鞘的主要成分,与膜的透性有关。胆固醇的存在 降低了膜的流动性。性激素、维生素 D 和肾上腺皮质激素都属于类固醇。 有些类固醇药物 称为促蛋白质合成类固醇,是人工合成的类似雄性激素的药物。它能促进肌肉发达,增强体 力,常为一些运动员服用。这些药物有许多副作用,对运动员有严重影响,为许多体育组织 所禁用。 类固醇的结构如右图:

4.萜类(萜类) 萜类是由不同数目的异戊二烯连接而成的分子。 维生素 A(视黄醇)、 维生素 E、 维生素 K、 类胡萝卜素都是萜类。β - 类胡萝卜素裂解就成 2 个维生素 A,维生素 A 可氧化成视黄醛,对 动物感光活动有重要作用。 维生素 A(视黄醇 )是视觉色素分子的重要组成成分,在视觉色素的分解和合成过程中维 生素 A 有一定的分解消耗, 且人和高等动物体内不能自行合成维生素 A, 需要从食物中吸收。 长期维生素 A 摄入不足将导致在昏暗光线下出现视物不清的症状,即夜盲症。维生素 A1 多 存于哺乳动物及咸水鱼的肝脏中,而维生素 A2 常存于淡水鱼的肝脏中。由于维生素 A2 的活 性比较低,所以通常所说的维生素 A 是指维生素 A1。 维生素 B1(硫胺素 ,不属于萜类)缺乏病又称脚气病,是常见的营养素缺乏病之一。若 以神经系统表现为主称干性脚气病,以心力衰竭为主则称湿性脚气病。前者表现为上升性对 称性周围神经炎,感觉和运动障碍,肌力下降,部分病例发生足垂症及趾垂症,行走时呈跨 阈步态等。后者表现为软弱、疲劳、心悸、气急等。早期诊断、及时预防和治疗是改善预后 的关键。 脚气是一种极常见的真菌感染性皮肤病.成人中 70-80%的人有脚气,只是轻重不同而已.常 在夏季加重,冬季减轻,也有人终年不愈. 维生素 B2(核黄素)缺乏易患口角炎;维生素 B12 缺乏患恶性贫血;维生素 C(抗坏 血酸)缺乏患坏血病;维生素 D 缺乏患佝偻病、软骨病。维生素 K(凝血维生素 )缺乏导致凝
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血时间延长。 维生素 A、D、 E、 K 是脂溶性的,其余为水溶性的。 5.蜡 蜡是由高碳脂肪酸和高碳醇或固醇所形成的脂,它存在于皮肤、毛皮、羽毛、树叶、昆 虫外骨骼中,起保护作用。蜡的疏水性比脂肪更强,覆盖在体表可以有效的有效的防止水分 的蒸发散失。比如苹果、梨的表面都有一层蜡,避免干燥。
1. (单选)下列有关脂质的叙述,错误的是( D ) 。 A.脂肪酸为细胞能量来源之一 B.动物性脂肪含饱和脂肪酸之量较高 C.脂肪具有保持体温及减缓内脏受撞击之功能 D.多食用含不饱和脂肪酸之脂肪,将会提高罹患冠状动脉心脏病的概率 2、以下哪些情况下膜的流动性较高( B D A.胆固醇含量高 C.长链脂肪酸含量高 )。 B.不饱和脂肪酸含量高 D.温度高

(脂肪酸链越短,不饱和程度越高,膜脂的流动性越高。胆固醇分子既有与磷脂分子相结合 限制其运动的作用,也有将磷脂分子隔开使其更易流动的作用。最终效应取决于上述两种作 用的综合效果。多数情况下,胆固醇的作用是防止膜脂由液相变为固相以保证膜脂的处于流 动状态。 ) 三、蛋白质 蛋白质是细胞和生物体的重要组成成分,通常占细胞干重的一半以上。蛋白质主要由 C、 H、0、N 四种元素组成,其中氮的含量在各种蛋白质中比较接近,平均为 16%,因此用凯氏 (KJelahl)法定氮测定蛋白质含量时,受检物质中含蛋白质量为氮含量的 6.25 倍。蛋白质是 高分子化合物,其基本组成单位是氨基酸。 (一)氨基酸 1.氨基酸的结构
天然存在于蛋白质中的氨基酸共有 20 种,各种氨基酸(除脯氨酸)在结构上的一个共同特点是,在与 羧基相连的碳原子(α -碳原子)上都有一个氨基,因而称为α -氨基酸,它们的不同之处在于侧链,即 R 基 的不同。除甘氨酸外,所有氨基酸分子中的α -碳原子都是不对称的,有 L-型和 D-型之分。在天然蛋白质 中存在的氨基酸都是 L-α -氨基酸。

2.氨基酸的分类
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根据 R 基团极性不同,氨基酸可分为:非极性氨基酸 (9 种);极性不带电荷氨基酸(6 种); 极性带负电荷氨基酸(2 种:天、谷);极性带正电荷氨基酸(3 种:组、赖、精 )。 根据成年人的营养需求,20 种氨基酸又可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。必需氨基酸 足指成年人体内不能合成而必须由食物提供的一类氨基酸,包括亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、 苏氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸等 8 种。精氨酸和组氨酸,在幼儿时期体内 合成量满足不了生长需要,需食物补充,称为半必需氨基酸。 3.氨基酸的主要理化性质
(1)一般的物理性质 α -氨基酸呈无色结晶,在水中溶解度各不相同,易溶于酸、碱,但不溶于有机 溶剂。 (2)两性解离和等电点 α -氨基酸在中性水溶液中或固体状态下主要是以两性离子的形式存在,即在 同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子和能接受质子的— COO—负离子。因此,氨基酸是两 性电解质。当两性离子氨基酸溶解于水时,其正负离子都能解离,但解离度与溶液的 pH 值有关。向氨基 酸溶液加酸时,其两性离子的—COO-负离子接受质子,自身成为正离子,在电场中向阴极移动
3+ -

加入碱

时,其两性离子的—NH 正离子解离放出质子(与—OH 合成水),其自身成为负离子,在电场中向阳极移 动。当凋节氨基酸溶液的 pH 值,使氨基酸分子上的一 NH3+和一 COO—的解离度完全相等时,即氨基酸 所带净电荷为零,在电场中既不向阳极移动也不向阴极移动,此时氨基酸所处溶液的 pH 值称为该氨基酸 的等电点,以符号 pI 表示。在等电点时,氨基酸的溶解度最小,容易沉淀,利用这一性质可以分离制备 各种氨基酸。

(3)紫外吸收光谱 各种氨基酸在可见光区都没有光吸收,在远紫外区均有光吸收,而在近紫外光区
仅色氨酸、 酪氨酸、 苯丙氨酸有吸收能力。 其中色氨酸最大吸收波长为 279nm, 酪氨酸最大吸收波长 278nm, 苯丙氨酸最大吸收波长为 259nm。利用紫外光法可以测定这些氨基酸的含量。

(4)重要的化学反应 氨基酸不但α -氨基、α -羧基能参加反应,而且有的侧链 R 基团也能参加化
学反应,因此可以发生的反应很多。如:α -氨基能与茚三酮反应产生蓝紫色沉淀 (脯氨酸和羟脯氨酸则产 生黄色沉淀 );α -氨基可与亚硝酸反应产生氮气,在标准条件下测定氮气体积,即可计算出氨基酸的量; 一些氨基酸的 R 基团能与特殊的试剂发生呈色反应。

茚三酮:

与亚硝酸的反应:
(二)蛋白质的结构

已确认的蛋白质结构有不同层次,人们为了认识的方便通常将其分为一级结构、二级结 构,超二级结构、结构域、三级结构及四级结构。 l,一级结构
蛋白质的一级结构又称为初级结构或化学结构, 是指蛋白质分子内氨基酸的排列顺序。 蛋白质分子中 氨基酸主要通过肽键相互连接。肽键是由一个氨基酸分子中的α -氨基与相邻另一个氨基酸分子中的α -羧 基,通过缩水而成,这样连起来的氨基酸聚合物叫做肽。多肽链上各个氨基酸由于在相互连接过程中丢失
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了α -氨基上的 H 和α -羧基上的 OH,被称为氨基酸残基。在多肽链的一端氨基酸含有一个未反应的游离 氨基(—NH2 ),称为肽链的氨基末端氨基酸或 N 末端氨基酸,另一端的氨基酸含有一个尚未反应的游离羧 基(—COOH),称为肽链的羧基末端氨基酸或 C 末端氨基酸。一般表示多肽时,总是 N 末端:写在左边, C 末端写在右边。肽链中除肽键外还有二硫键,它是由肽链中相应部位上两个半胱氨酸脱氢连接而成,是 肽链内和肽链间的主要桥键。

2,二级结构 二级结构是指多肽链本身绕曲折叠成的有规律的结构或构象。这种结构是以肽链内或肽 链间的氢键来维持的。 氢键:氢原子与电负性大、半径小的原子 X(氟、氧、氮等)以共价键结合,若与电负 性大的原子 Y(与 X 相同的也可以)接近,在 X 与 Y 之间以氢为媒介,生成 X-H…Y 形式的 一种特殊的分子间或分子内相互作用,称为氢键。 ( X 与 Y 可以是同一种类原子,如水分子 之间的氢键) 常见的二级结构有α - 螺旋、β - 折叠、β - 转角、自由绕曲等四种。
(1)α -螺旋 α -螺旋模型是 Pauling 和 Corey 等研究羊毛、马鬃,猪毛、鸟毛等α -角蛋白时提出的。 如图 l-1-1 所示,其特征是:多肽链中氨基酸残基以 100°的角度围绕螺旋轴心盘旋上升,每 3.6 个残基 就旋转一圈,螺距为 0.54nm,即每个残、基沿螺旋体中心轴上、升 0.15nm;右手旋转;多肽链内的氢 键由肽链中一个肽键的—CO 的氧原子与第四个肽键的—NH 的氢原子组成,每个氢键所形成的环内共有 13 个原子, 这种螺旋称为 3.613 。 一条多肽链能否形成α -螺旋以及形成的螺旋体的稳定程度与 R 基团大小、 带电状况等有关。如多聚赖氨酸在 pH 7.0 时,R 基团带正电相互排斥,破坏螺旋形成,而在 pH 12 时则 能自发形成α -螺旋。又如肽链内相邻残基是异亮氨酸、缬氨酸、亮氨酸等时,由于 R 基团较大,会阻碍 α -螺旋形成。 多聚脯氨酸则由于肽键上不具有亚氨基氢, 无法形成氢键, 因此多肽链中只要有脯氨酸残基, α -螺旋即被中断,使多肽主链产生一个“结节” 。 (2)β -折叠 分两种类型,一是平行式,即所有肽链 N 端都在同一端,另一类是反平行式,即肽链的 N 端一顺一反地排列。 β -折叠结构的肽链几乎是完全伸展的,邻近两链以相反或相同方向平行排列成片 层状。两个氨基酸残基之间的轴心距离为 0.35nm,β -折叠结构的氢键是由两条肽链中一条的一 CO 基与 另一条的一 NH 基形成。丝蛋白的二级结构主要是β -折叠。如图所示。

α - 螺旋

β - 折叠

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(3)β - 转角 蛋白质分子的多肽链上经常出现 180°的回折,在这种肽链的回折角上就是β -转角结构, 由第一个氨基酸残基的—CO 与第四个氨基酸残基的—NH 形成氢键。 (4)自由绕曲 是指没有一定规律的松散结构,酶的功能部位常常处于这种构象区域中。

3.超二级结构与结构域
近年在研究蛋白质构象、功能与进化时,引进了超二级结构和结构域(图 1-1-3)的结构层次。它们是二 级结构与三级结构的过渡型构象。超二级结构是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用,形成 有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。通常有β α β 、β β β 、α α 、β β 等。如肌球蛋白、原 肌球蛋白和纤维蛋白原中有一种α α 超二级结构, 是由两股或三股右手α -螺旋彼此缠绕而成的左手螺旋构 象。结构域是指多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠成紧密的球状结构,在空间上彼此分隔的各自 具有部分生物功能的亚结构。一般情况下,酶的活性部位位于两个结构域之间的裂缝中。

4.三级结构 纤维状蛋白质一般只有二级结构,而球状,蛋白质在二级结构的基础上,经过超二级结 构和结构域,进一步组装成三级结构(图 1-1-4)。维持三级结构的作用力主要是一些次级键, 包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等。其中疏水键在维持蛋白质的三级结构上有突出作用。 盐键又叫离子键,离子键 (ionic bond)指带相反电荷离子之间的相互作用。离子键属于 化学键,大多数的盐,碱,活泼金属氧化物都有离子键。 疏水键是多肽链上的某些氨基酸的疏水基团或疏水侧链(非极性侧链) ,由于避开水而造成 相互接近、粘附聚集在一起。它在维持蛋白质三级结构方面占有突出地位。蛋白质分子中许多 氨基酸的疏水侧链有形成疏水键的倾向,由于疏水效应,这些疏水残基常被水驱入蛋白质分 子内总聚集成簇,带动肽链盘曲折叠,对蛋白质三、四级结构的形成和稳定起重要作用。 范德华力 即分子间相互作用力 ,范德华力很好理解,就像人与人之间的关系,用孔子 的话来说就是 “近则不逊,远则怨。 ”人与人之间需要有一定心灵的距离,远了会孤独,需要 彼此拉近;近了,矛盾又会激化。需要疏远。 5.四级结构 四级结构(图 1-l-5)是指蛋白质分子内具有三级结构的亚单位通过氢键、盐键、疏水键和 范德华力等弱作用力聚合而成的特定构象。 所谓亚单位, 又称亚基, 是指那些在化学上相 互 独立但自身又具有特定构象的共同构成同一蛋白质的肽链。 如血红蛋白有四个不同的亚 基, 这 4 个亚基以一定形式结合在一起,形成特定的构象,即是四级结构。
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(三)蛋白质的理化性质 1.胶体性质 蛋白质相对分子质量很大,在水溶液中所形成的颗粒具有胶体溶液的特

征,如布朗运动、丁达尔现象、不能通过半透膜等。溶液中,蛋白质胶体颗粒带有相同电荷, 彼此排斥;而且颗粒表面极性分子能与水分子形成一层水膜,将蛋白质颗粒相互隔开,因此 蛋白质颗粒比较稳定,不易沉淀。 2,两性电解质 蛋白质分子除了肽链两端有自由的α - 氨基和α - 羧基外,许多氨基酸残

基的侧链上存有不少可解离的基团,所以蛋白质是两性电解质。在酸性溶液中蛋白质带正电, 在碱性淀液中蛋白质带负电。当溶液达到某一 pH 值时,蛋白质所带正负电荷相等,这时溶 液的 pH 值叫做蛋白质的等电点(pI)。一般含酸性氨基酸较多的蛋白质,等电点偏酸;含碱性 氨基酸较多的蛋白质,等电点偏碱。可以根据不同的蛋白质的等电点,用电泳法分离蛋白质。 3.沉淀反应 如果在蛋白质溶液中加入适当试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和蛋白质的

电荷, 则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象.可引起沉淀反应的试剂有高浓度盐类(如硫 酸铵、硫酸钠、氯化钠等,称为盐析 ),有机溶剂(如酒精、丙酮),重金属盐(如硝酸银、醋酸 铅、三氯化铁等),某些生物碱试剂(如苦味酸、单宁酸等). 4. 变性 蛋白质因受物理或化学因素的影响, 其分子的空间结构改变, 导致其理化性质、

生物活性都发生改变,这种现象称为蛋白质的变性。能使蛋白质变性的化学因素有强酸、强 碱、重金属离子、尿素、酒精、丙酮等;能使蛋白质变性的物理因素有加热震荡或搅拌、超 声波、紫外线及 X 射线照射等。蛋白质生物活性的丧失是蛋白质变性的主要特征,变性后的 蛋白质最明显的理化性质改变是溶解度降低。变性过程中不发生肽键断裂和二硫键的破坏, 因而不发生一级结构的破坏;而主要发生氢键、疏水键的破坏,使肽链的有序的卷曲、折叠 状态变为松散无序。 5.紫外吸收 蛋白质在 280nm 的紫外光下,有最大吸收峰。这主要是由于肽链中酪氨 酸和色氨酸的 R 基团引起的。 因此可以用紫外线分光光度法测定蛋白质在 280nm 的光吸收值 来测定蛋白质的含量。 6.变构作用 含 2 个以上亚基的蛋白质分子,如果其中一个亚基与小分子物质结合,那
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么不但该亚基的构象发生改变,而且其他亚基的构象受影响也发生变化,结果整个蛋白质分

子的构象乃至活性均会改变,这一现象称为变构作用(或别构作用)。例如,血红蛋白有 4 个 亚基,当 02 与其中一个亚基结合后,即引起该亚基的构象的改变,进而又会引起另外三个亚 基构象发生变化,结果整个分子构象改变,使所有亚基更易于与氧结合,大大加快血红蛋白 与氧结合的速度。 7.呈色反应 蛋白质分子中因含有某些特殊的结构或某些特殊氨基酸残基,能与多种化

合物发生颜色反应。重要的颜色反应如表 l-1-2 所示。 (四)蛋白质的分类 1. 蛋白质的化学分类 根据蛋白质的分子组成可将蛋白质分为简单蛋白质和结合蛋白质

两大类。简单蛋白质完全水解的产物为α - 氨基酸,即只由α - 氨基酸组成。因此,简单蛋白, 质又称单纯蛋白质,如球蛋白、白蛋白、组蛋白等。结合蛋白质由简单蛋白质和非蛋白质物 质两部分组成。非蛋白质部分通常称为辅基。辅基可以是核酸、糖类、脂类、色素、磷酸, 由此组成的结合蛋白质分别称为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、磷蛋白。 2.蛋白质的功能分类 根据蛋白质的功能大体分为结构蛋白和酶两大类,结构蛋白参与

细胞结构的组成。酶是活细胞产生的具极高催化效率的一类蛋白质,生物体内的绝大多数化 学反应都需要在酶的催化作用下才能进行。 四、酶类 定义:酶是由活细胞产生的,能在体内或体外起同样催化作用的一类具有活性中心和特 殊构象的生物大分子,包括蛋白质和核酸。在这里主要讨论蛋白质属性的酶。 (一 )酶的化学结构 单纯酶:完全由蛋白质构成 蛋白酶类: 结合酶:由蛋白质(称酶蛋白)和辅助因子(辅酶、辅基和金属离子)组成 (全酶=酶蛋白+辅助因子) 结合酶的催化活性不仅与酶蛋白有关,还与辅酶和辅基以及金属离子有关,因为它们也 可能是酶的活性中心的重要组成成分。 辅酶或辅基:结合酶分子由简单的蛋白质 (称为酶蛋白)和辅助因子两部分组成,辅助因 子可以是金属离子或小分子有机物。通常把这些小分子有机物称为辅酶或辅基。辅酶指与酶 蛋白结合比较松,用透析法可以除去的小分子有机物;而辅基则指与酶蛋白结合比较紧,用 透析法不易除去的小分子有机物;两者没有本质区别。酶的催化反应的专一性和高效性主要 决定于酶蛋白。 酶的活性中心:酶分子中有很多化学基团,但并不是所有的基团都与酶的活性有关。酶 的活性仅与一部分基团有直接关系,这些基团称为酶的必需基团。如果对这些基团进行取代 或修饰,则酶的活性丧失。酶的必需基团在一级结构上可能相距很远,甚至可能不在一条肽
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链上,但由于肽链盘绕折叠使它们在空间上彼此靠近,形成具有一定空间结构的区域,而直 接与酶的催化功能有关,这种区域称为酶的活性中心。酶活性中心包括两个功能部位:一个 是结合部位,一定的底物靠此部位结合到酶分子上;一个是催化部位,底物分子中的化学键 在此处被打断或形成新的化学键,从而发生一定的化学反应。 (二 )酶的作用机制 1.酶的催化作用——降低活化能(必修 1 已经学过,不讲) 2.中间产物学说
酶为什么能降低反应的活化能?中间产物学说能比较好地解释这个问题。该学说认为:在催化某一反 应的时候,酶首先与底物形成不稳定的中间产物,然后中间产物再分解,释放出酶及产生的反应产物。可 用公式表示为:

这样,把原来无酶参加的一步反应

分成了两步进行。这两步反应所需要的活化能比原来一步

反应的低,从而加快反应速度。显然,酶之所以降低反应活化能是由于酶与底物生成了中间产物从而改变 了反应途径所致。

3. “钥匙- 锁”学说和“诱导契合”学说
酶和底物是如何结合成中间产物的?又如何完成其催化作用?1890 年。E.Fischer(费歇尔)提出“钥匙 -锁”学说,认为酶和底物结合时,底物的结构必须和酶活性部位的结构非常吻合,就像锁和钥匙一样,这 样才能紧密结合形成中间产物。这在一定程度上解释了酶促反应的特性,如专一性;但该学说把酶的结构 看成是固定不变的,这是不切实际的,并且该模型不能解释可逆反应。 1958 年,D.E .Koshland 提出了 “诱导契合”学说,克服了“钥匙-锁”模型的缺点,认为酶与底物结合时,底物能诱导酶分子的构象变化, 使酶能与分子很好地结合,从而发生催化作用。如图 1-1-7 所示。

4.使酶具有高催化效率的因素 酶为什么比一般催化剂具有更高催化效率?主要有以下因素:
(1)邻近定向效应 指底物和酶活性部位的邻近,对于双分子反应来说也包含酶活性部位上底物分子

之间的靠近, 而互相靠近的底物分子之间, 以及底物分子与酶活性部位的基团之间还要有严格的定向(正确 的立体化学排列)。这样就大大提高了活性部位上底物的有效浓度,使分子间反应近似于分子内的反应,同
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时还为分子轨道交叉提供了有利条件; 使底物进行反应的活化能降低, 从而大大地增加了酶-底物中间产物 进入过渡态的几率。 (2)“张力”和”形变” 底物结合可以诱导酶分子构象的变化,而变化的酶分子又使底物分子的敏感 键产生“张力”甚至“形变” ,从而促进酶-底物中间产物进入过渡态。 (3)酸碱催化 酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体对底物进行酸碱催化。 (4)共价催化 某些酶可以和底物生成不稳定的共价中间物,这种共价中间物进一步生成产物要比非催

化反应容易得多。

(三)影响酶催化反应的因素 1.酶浓度的影响 在酶促反 应中,如 果底物 浓度大 到足以使 酶饱和 ,则反 应速度与 酶浓度 成正比 ( 图 1-1-8):V=k [E]。

2.底物浓度的影响 (1)底物浓度对酶促反应速度的影响 在酶浓度等条件恒定,反应系统中没有不利于酶发挥作用的因素存在时,用反应速度对 底物浓度作图得一直角双曲线(图 1-1-9)。由曲线可以看出:当底物浓度[S]较低时,反应速度 和底物浓度几乎成正比。当底物浓度较高时,反应速度也随浓度的增加而升高,但不显著。 当浓度大大增加时,反应速度趋近一个最大值即最大速度 Vmax,此时的反应速度与底物浓 度无关。 为了确切表示[S]与 V 的定量关系,1913 年,Michaclis 和 Menten 根据中间产物学说提出 了米氏公式,后经他人修改为: V = Vmax[S] /( Km+[S]) 公式中 Vmax 为最大速度, [S]为底物浓度,Km 为米氏常数,V 是在不同 [S]时的反应速度。 Km 的含义是反应速率为最大反应速率的一半时的底物浓度。Km 有以下生物学含义: (1)一个酶在一定条件下,对某一底物有一定的 Km 值。 (2)同一种酶有几种底物就有几个 Km 值,其中 Km 最小的底物称为酶的最适底物。
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米氏公式圆满的表示了[S]与 V 的关系。[S] 较低时, 分母中 [S]忽略不计, V =Vmax /Km)[S], V 与[S]成正比, 符合曲线的最初段;[S]很高时, [S] >>Km, 分母中 Km 忽略不计, V =Vmax , 与[S]无关,符合曲线的水平断。 3.PH 值的影响(必修 1 学过,少讲) pH 值对酶活性影响的原因,除了由于过酸或过碱使酶变性失活外,主要是由于影响了酶分 子活性中心上有关基团的解离或底物的解离,这样就影响了酶与底物的结合,从而影响了酶 的活力。 4,温度的影响(必修 1 学过,少讲) 各种酶在一定条件下都有一个最适温度,在最适温度两侧,反应速度都较低,呈钟罩形 曲线(图 1-l-11) 。温度对酶促反应的影响有两个方面:一方面是温度升高,反应速度加快,与 一般化学反应相似;另一方面,随着温度升高,酶蛋白变性也随之增加,减少有活性的酶的 数量,降低了酶促反应速度。酶促反应最适温度就是两种过程的平衡。在低于最适温度时, 前一种效应为主,在高于最适温度时,后一种效应为主。 5,激活剂的影响 能提高酶活性的物质称为激活剂。按分子大小可分为 3 类:第一类为无机离子,如 Mg2+ 是各种激酶的激活剂,C1-能激活唾液α - 淀粉酶;第二类为中等大小的有机化合物,一种是 还原剂,如半胱氨酸、还原型谷胱甘肽等,另一种是金属螯合剂,能除去酶中重金属杂质, 从而解除重金属对酶的抑制,如乙二氨四乙酸(EDTA);第三类为蛋白质性的大分子化合物, 这类激活剂用于酶原激活,使无活性酶原变成有活性的酶。 6.抑制剂的影响 某些物质,不引起酶蛋白变性,但能使酶分子上某些必需基团发生变化,因而引起酶活 性下降,甚至丧失。这种作用称为抑制作用,起抑制作用的物质称为抑制剂。酶的抑制作用 分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两类。 不可逆抑制作用:抑制剂与酶结合是不可逆的共价结合,不能用透析、超滤等方法出去 抑制剂而恢复活性。如有机磷化合物、有机汞化合物、有机砷化合物、氰化物、重金属盐等。 可逆抑制作用:抑制剂与酶的结合是可逆的,用透析等方法能除去抑制剂使酶恢复活性。 包括:竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制 (1)竞争性抑制:抑制剂与底物竞争与酶活性中心结合,当抑制剂与酶结合后,阻止了 底物与酶的结合,从而使酶的活性降低。 特点:①竞争性抑制剂与底物具有相似的结构,②抑制剂与酶的结合部位同底物与酶的 结合部位相同,③增加底物浓度可解除抑制。
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(2)非竞争性抑制:酶可与底物及抑制剂同时结合,形成酶—底物—抑制剂三元复合物 (ESI) , ESI 能进一步分解为产物,酶的活性降低。 特点是:①抑制剂和底物结合在酶的不同部位。抑制剂通常与酶活性部位以外的基团相 结合,②不能通过增加底物浓度来解除抑制,③加入抑制剂后 Km 值不变。 (3)反竞争性抑制:酶与底物结合后,才能与抑制剂结合,形成 ESI 三元复合物,其不 能分解为产物,酶活性下降。 类型 无抑制剂 竞争性抑制剂 非竞争性抑制剂 反竞争性抑制剂 最大反应速率 Vmax 不变 减小 减小 米氏常数 Km 增大 不变 减小

(四)酶的分类和命名(学生自己阅读学习) (五)同工酶的概念:指催化相同的化学反应,但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫 性能等方面都存在明显差异的一组酶。
1、酶的特异性是指( B A.酶与辅酶特异结合 B.酶对其催化的底物有特异的选择性 C.酶在细胞中的定位是特异的 D.酶催化反应的机制各不相同。 2、酶与一般催化剂的不同点,在于酶具有(BCD)。
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)。

A. 酶可改变反应平衡常数 C. 对反应环境的高度不稳定 3、关于同工酶,哪些说明是正确的( A. 是由不同的亚基组成的多聚复合物 AB

B. 极高催化效率 D. 高度专一性 )。 B. 对同一底物具有不同的 Km 值

C. 在电泳分离时它们的迁移率相同 D. 免疫学性质相同 4. (多选)下列关于酶的叙述中,正确的是( ABD ) 。 A.酶是活细胞产生的一类具有催化作用的有机物(蛋白质和 RNA) B.酶可以在细胞内和细胞外发挥催化作用,且能在常温常压下进行 C.酶的催化活性受温度、pH 值等多种因素的影响,如温度越高,活性越高 D.酶具有专一性、高效性

5、培优教程:P349,T4

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