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2017高中生物第3章细胞的代谢3.3酶(1)素材浙科版必修1课件

时间:2017-09-03


第3节 酶
酶作用的分子基础 一、酶的化学组成 按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和结合酶两大类。单纯酶分子中只有氨基酸残基组 成的肽链,结合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质,还有非蛋白成分,如金属离子、铁卟 啉或含 B 族维生素的小分子有机物。结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白(apoenzyme),非蛋白质 部分统称为辅助因子 (cofactor), 两者一起组成全酶(holoenzyme); 只有全酶才有催化活性, 如果两者分开则酶活力消失。非蛋白质部分如铁卟啉或含 B 族维生素的化合物若与酶蛋白以 共价键相连的称为辅基(prosthetic group),用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开; 反之两者以非共价键相连的称为辅酶(coenzyme),可用上述方法把两者分开。表 4-1 为以金 属离子作结合酶辅助因子的一些例子。表 4-2 列出含 B 族维生素的几种辅酶(基)及其参与的 反应。 结合酶中的金属离子有多方面功能,它们可能是酶活性中心的组成成分;有的可能在稳 定酶分子的构象上起作用;有的可能作为桥梁使酶与底物相连接。辅酶与辅基在催化反应中 作为氢(H+和 e)或某些化学基团的载体,起传递氢或化学基团的作用。体内酶的种类很多,但 酶的辅助因子种类并不多,从表 4—1 中已见到几种酶均用某种相同的金属离子作为辅助因子 的例子,同样的情况亦见于辅酶与辅基,如 3-磷酸甘油醛脱氢酶和乳酸脱氢酶均以 NAD+作为 辅酶。酶催化反应的特异性决定于酶蛋白部分,而辅酶与辅基的作用是参与具体的反应过程 中氢(H+和 e)及一些特殊化学基团的运载。 二、酶的活性中心 酶属生物大分子,分子质量至少在 1 万以上,大的可达百万。酶的催化作用有赖于酶分 子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。一个值得 注意的问题是酶所催化的反应物即底物(substrate) ,却大多为小分物质它们的分子质量比 酶要小几个数量级。 酶的活性中心(active center)只是酶分子中的很小部分,酶蛋白的大部分氨基酸残基 并不与底物接触。组成酶活性中心的氨基酸残基的侧链存在不同的功能基团,如-NH2、-COOH、 -SH、-OH 和咪唑基等,它们来自酶分子多肽链的不同部位。有的基团在与底物结合时起结合 基团(binding group)的作用,有的在催化反应中起催化基团(catalytic group)的作用。但 有的基团既在结合中起作用,又在催化中起作用,所以常将活性部位的功能基团统称为必需 基团(essential group)。它们通过多肽链的盘曲折叠,组成一个在酶分子表面、具有三维空 间结构的孔穴或裂隙,以容纳进入的底物与之结合(图 4-1)并催化底物转变为产物,这个区 域即称为酶的活性中心。 而酶活性中心以外的功能集团则在形成并维持酶的空间构象上也是必需的,故称为活性 中心以外的必需基团。对需要辅助因子的酶来说,辅助因子也是活性中心的组成部分。酶催 化反应的特异性实际上决定于酶活性中心的结合基团、催化基团及其空间结构。 三、酶的分子结构与催化活性的关系 酶的分子结构的基础是其氨基酸的序列,它决定着酶的空间结构和活性中心的形成以及 酶催化的专一性。如哺乳动物中的磷酸甘油醛脱氢酶的氨基酸残基序列几乎完全相同,说明
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相同的一级结构是酶催化同一反应的基础。又如消化道的糜蛋白酶,胰蛋白酶和弹性蛋白酶 都能水解食物蛋白质的肽键,但三者水解的肽键有各自的特异性,糜蛋白酶水解含芳香族氨 基酸残基提供羧基的肽键,胰蛋白酶水解赖氨酸等碱性氨基酸残基提供羧基的肽键,而弹性 蛋白酶水解侧链较小且不带电荷氨基酸残基提供羧基的肽键.这三种酶的氨基酸序列分析显 示 40%左右的氨基酸序列相同,都以丝氨酸残基作为酶的活性中心基团,三种酶在丝氨酸残 基周围都有 G1y-Asp-Ser-Gly-Pro 序列,X 线衍射研究提示这三种酶有相似的空间结构,这是 它们都能水解肽键的基础。而它们水解肽键时的特异性则来自酶的底物结合部位上氨基酸组 成上有微小的差别所致。 图说明这三个酶的底物结合部位均有一个袋形结构,糜蛋白酶该处能容纳芳香基或非极 性基;胰蛋白酶袋子底部稍有不同其中一个氨基酸残基为天冬氨酸取代,使该处负电荷增强, 故该处对带正电荷的赖氨酸或精酸残基结合有利;弹性蛋白酶口袋二侧为缬氨酸和苏氨酸残 基所取代,因此该处只能结合较小侧链和不带电荷的基团.说明酶的催化特异性与酶分子结 构的紧密关系。 四、酶原与酶原激活(zymogen andactivation of zymogen) 有些酶如消化系统中的各种蛋白酶以无活性的前体形式合成和分泌,然后,输送到特定 的部位,当体内需要时,经特异性蛋白水解酶的作用转变为有活性的酶而发挥作用。这些不 具催化活性的酶的前体称为酶原(zymogen) 。如胃蛋白酶原(pepsinogen)、胰蛋白酶原(tryp sinogen)和胰凝乳蛋白酶原(chymotrypsinogen)等。某种物质作用于酶原使之转变成有活性 的酶的过程称为酶原的激活。使无活性的酶原转变为有活性的酶的物质称为活化素。活化素 对于酶原的激活作用具有一定的特异性。 例如胰腺细胞合成的糜蛋白酶原为 245 个氨基酸残基组成的单一肽链,分子内部有 5 对 二硫键相连,该酶原的激活过程如图 4-3 所示.首先由胰蛋白酶水解 15 位精氨酸和 16 位异 亮氨酸残基间的肽键,激活成有完全催化活性的 p-糜蛋白酶,但此时酶分子尚未稳定,经 p糜蛋白酶自身催化,去除二分子二肽成为有催化活性井具稳定结构的 α —糜蛋白酶。 在正常情况下,血浆中大多数凝血因子基本上是以无活性的酶原形式存在,只有当组织 或血管内膜受损后,无活性的酶原才能转变为有活性的酶,从而触发一系列的级联式酶促反 应,最终导致可溶性的纤维蛋白原转变为稳定的纤维蛋白多聚体,网罗血小板等形成血凝块。 酶原激活的本质是切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段后有利于酶活性中心的形成 酶原激活有重要的生理意义,一方面它保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏,另一 方面使它们在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。如组织或血管内膜 受损后激活凝血因子;胃主细胞分泌的胃蛋白酶原和胰腺细胞分泌的糜蛋白酶原、胰蛋白酶 原、弹性蛋白酶原等分别在胃和小肠激活成相应的活性酶,促进食物蛋白质的消化就是明显 的例证。特定肽键的断裂所导致的酶原激活在生物体内广泛存在,是生物体的一种重要的调 控酶活性的方式。如果酶原的激活过程发生异常,将导致一系列疾病的发生。出血性胰腺炎 的发生就是由于蛋白酶原在未进小肠时就被激活,激活的蛋白酶水解自身的胰腺细胞,导致 胰腺出血、肿胀。 四、同工酶(isoenzyme) 同工酶的概念:即同工酶是一类催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质

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和免疫原性各不相同的一类酶。 它们存在于生物的同一种族或同一个体的不同组织,甚至在 同一组织、同一细胞的不同细胞器中。至今已知的同工酶已不下几十种,如己糖激酶,乳酸 脱氢酶等,其中以乳酸脱氢酶(Lactic acid dehydrogenase,LDH)研究得最为清楚。人和脊 柱动物组织中,有五种分子形式,它们催化下列相同的化学反应: 五种同工酶均由四个亚基组成。LDH 的亚基有骨骼肌型(M 型)和心肌型(H 型)之分,两型 亚基的氨基酸组成不同,由两种亚基以不同比例组成的四聚体,存在五种 LDH 形式.即 H4(L DHl) 、H3M1(LDH2) 、H2M2 (LDH3)、H1M3(LDH4)和 M4 (LDH5)。 M、 H 亚基的氨基酸组成不同, 这是由基因不同所决定。 五种 LDH 中的 M、 H 亚基比例各异, 决定了它们理化性质的差别.通常用电冰法可把五种 LDH 分开,LDH1 向正极泳动速度最快, 而 LDH5 泳动最慢,其它几种介于两者之间,依次为 LDH2、LDH3 和 LDH4(图 4-5) 图 4-5 还说 明了不同组织中各种 LDH 所含的量不同,心肌中以 LDHl 及 LDH2 的量较多,而骨骼肌及肝中 L DH5 和 LDH4 为主.不同组织中 LDH 同工酶谱的差异与组织利用乳酸的生理过程有关.LDH1 和 LDH2 对乳酸的亲和力大,使乳酸脱氢氧化成丙酮酸,有利于心肌从乳酸氧化中取得能量。LD H5 和 LDH4 对丙酮酸的亲和力大,有使丙酮酸还原为乳酸的作用,这与肌肉在无氧酵解中取得 能量的生理过程相适应(详见糖代谢章).在组织病变时这些同工酶释放入血,由于同工酶在 组织器官中分布差异,因此血清同工酶谱就有了变化。故临床常用血清同工酶谱分析来诊断 疾病(图 4-5)。 五、 别构酶 别构酶(allosteric enzyme)往往是具有四级结构的多亚基的寡聚酶,酶分子中除有催化 作用的活性中心也称催化位点(catalytic site)外;还有别构位点(allosteric site).后 者是结合别构剂(allesteric effector)的位置,当它与别构剂结合时,酶的分子构象就会发 生轻微变化,影响到催化位点对底物的亲和力和催化效率。若别构剂结合使酶与底物亲和力 或催化效率增高的称为别构激活剂(allostericactivator),反之使酶底物的 r 亲和力或催化 效率降低的称为别构抑制剂(allostericinhibitor)。酶活性受别构剂调节的作用称为别构调 节(allosteric regulation) 作用.别构酶的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部 位,但更多的是分别处于不同亚基上.在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基,而具 别构位点的称调节亚基。多数别构酶处于代谢途径的开端,而别构酶的别构剂往往是一些生 理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。故别构酶的催化活性受细 胞内底物浓度、 代谢中间物或终产物浓度的调节。 终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制(f eedback inhibition).说明一旦细胞内终产物增多,它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起 始的酶,及时调整该代谢途径的速度,以适应细胞生理机能的需要。别构酶在细胞物质代谢 上的调节中发挥重要作用。故别构酶又称调节酶。 (regulatory enzyme) 六、修饰酶 体内有些酶需在其它酶作用下,对酶分子结构进行修饰后才具催化活性,这类酶称为修 饰酶(modification enzyme) 。其中以共价修饰为多见,如酶蛋白的丝氨酸,苏氨酸残基的 功能基团-OH 可被磷酸化,这时伴有共价键的修饰变化生成,故称共价修饰(covalent modif ication)。由于这种修饰导致酶活力改变称为酶的共价修饰调节(covalent modification re gulation)。体内最常见的共价修饰是酶的磷酸化与去磷酸化,此外还有酶的乙酰化与去乙酰

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化、尿苷酸化与去尿苷酸化、甲基化与去甲基化。由于共价修饰反应迅速,具有级联式放大 效应所以亦是体内调节物质代谢的重要方式。如催化糖原分解第一步反应的糖原磷酸化酶存 在有活性和无活性两种形式,有活性的称为磷酸化酶 a,无活性的称为磷酸化酶 b,这两种形 式的互变就是通过酶分子的磷酸化与去磷酸化的过程(详见糖代谢章) 七、多酶复合体与多酶体系 体内有些酶彼此聚合在一起,组成一个物理的结合体,此结合体称为多酶复合体(multie nzyme complex)。若把多酶复合体解体,则各酶的催化活性消失。参与组成多酶复合体的酶 有多有少,如催化丙酮酸氧化脱羧反应的丙酮酸脱氢酶多酶复合体由三种酶组成,而在线粒 体中催化脂肪酸 β -氧化的多酶复合体由四种酶组成。 多酶复合体第一个酶催化反应的产物成 为第二个酶作用的底物,如此连续进行,直至终产物生成. 多酶复合体由于有物理结合,在空间构象上有利于这种流水作业的快速进行,是生物体 提高酶催化效率的一种有效措施。 体内物质代谢的各条途径往往有许多酶共同参与,依次完成反应过程,这些酶不同于多 酶复合体,在结构上无彼此关联。故称为多酶体系(multienzyme system)。如参与糖酵解的 1 1 个酶均存在于胞液,组成一个多酶体系。 八、多功能酶 近年来发现有些酶分子存在多种催化活性,例如大肠杆菌 DNA 聚合酶 I 是一条分子质量 为 109kDa 的多肽链,具有催化 DNA 链的合成、3’-5’核酸外切酶和 5’-3’核酸外切酶的活 性,用蛋白水解酶轻度水解得两个肽段,一个含 5’-3’核酸外切酶活性,另一个含另两种酶 的活性,表明大肠杆菌 DNA 聚合酶分子中含多个活性中心。哺乳动物的脂肪酸合成酶由两条 多肽链组成,每一条多肽链均含脂肪酸合成所需的七种酶的催化活性。这种酶分子中存在多 种催化活性部位的酶称为多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme)。多 功能酶在分子结构上比多酶复合体更具有优越性,因为相关的化学反应在一个酶分子上进行, 比多酶复合体更有效,这也是生物进化的结果。 酶促反应 一、酶促反应的特点 (一)酶促反应具有高度的催化速率 酶是高效生物催化剂,比一般催化剂的效率高 107-1013 倍。酶能加快化学反应的速度, 但酶不能改变化学反应的平衡点,也就是说酶在促进正向反应的同时也以相同的比例促进逆 向的反应,所以酶的作用是缩短了到达平衡所需的时间,但平衡常数不变,在无酶的情况下 达到平衡点需几个小时,在有酶时可能只要几秒钟就可达到平衡。 酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。 (二) 酶催化具有高度特异性 酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。体内的化学反应 除了个别自发进行外,绝大多数都由专一的酶催化,一种酶能从成千上万种反应物中找出自 己作用的底物,这就是酶的特异性。根据酶催化特异性程度上的差别,分为绝对特异性(abso
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lute specificity)、相对特异性(relative specificity)和立体异构特异性(stereospecifi city)三类。一种酶只催化一种底物进行反应的称绝对特异性,如脲酶只能水解尿素使其分解 为二氧化碳和氨;若一种酶能催化一类化合物或一类化学键进行反应的称为相对特异性,如 酯酶既能催化甘油三脂水解,又能水解其他酯键。具有立体异构特异性的酶对底物分子立体 构型有严格要求,如 L 乳酸脱氢酶只催化 L-乳酸脱氢,对 D-乳酸无作用。 (三) 酶活性的可调节性 有些酶的催化活性可受许多因素的影响,如别构酶受别构剂的调节,有的酶受共价修饰 的调节,激素和神经体液通过第二信使对酶活力进行调节,以及诱导剂或阻抑剂对细胞内酶 含量(改变酶合成与分解速度)的调节等。 二、酶促反应的作用机制 酶(E)与底物(S)形成酶-底物复合物(ES) 酶的活性中心与底物定向结合生成 ES 复合物是酶催化作用的第一步。定向结合的能量来 自酶活性中心功能基团与底物相互作用时形成的多种非共价键,如离子键、氢键、疏水键, 也包括范德瓦力。它们结合时产生的能量称为结合能(binding energy) 。这就不难理解各个 酶对自己的底物的结合有选择性。 (二)酶与底物的过渡状态互补 若酶只与底物互补生成 ES 复合物,不能进一步促使底物进入过渡状态,那么酶的催化作 用不能发生。这是因为酶与底物生成 ES 复合物后尚需通过酶与底物分子间形成更多的非共价 键,生成酶与底物的过渡状态互补的复合物(图 4-8),才能完成酶的催化作用。实际上在上述 更多的非共价键生成的过程中底物分子由原来的基态转变成过渡状态。即底物分子成为活化 分子,为底物分子进行化学反应所需的基团的组合排布、瞬间的不稳定的电荷的生成以及其 他的转化等提供了条件。所以过渡状态不是一种稳定的化学物质,不同于反应过程中的中间 产物。就分子的过渡状态而言,它转变为产物(P)或转变为底物(S)的概率是相等的。 当酶与底物生成 ES 复合物并进一步形成过渡状态,这过程已释放较多的结合能,现知这 部分结合能可以抵消部分反应物分子活化所需的活化能,从而使原先低于活化能阈的分子也 成为活化分子,于是加速化学反应的速度 (三)酶促反应作用机制 1.邻近效应与定向排列 2.多元催化(multielement catalysis) 3.表面效应(surface effect) 应该指出的是,一种酶的催化反应常常是多种催化机制的综合作用,这是酶促进反应高 效率的重要原因。 酶的应用 一.酶在生物体内 在生物体内的酶是具有生物活性的蛋白质,存在于生物体内的细胞和组织中,作为生物 体内化学反应的催化剂,不断地进行自我更新,使生物体内及其复杂的代谢活动不断地、有
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条不紊地进行. 酶的催化效率特别高(即高效性) ,比一般的化学催化剂的效率高 10^7~10^18 倍,这就 是生物体内许多化学反应很容易进行的原因之一. 酶的催化具有高度的化学选择性和专一性.一种酶往往只能对某一种或某一类反应起催 化作用,且酶和被催化的反应物在结构上往往有相似性. 一般在 37℃左右,接近中性的环境下,酶的催化效率就非常高,虽然它与一般催化剂一 样,随着温度升高,活性也提高,但由于酶是蛋白质,因此温度过高,会失去活性(变性) , 因此酶的催化温度一般不能高于 60℃, 否则, 酶的催化效率就会降低, 甚至会失去催化作用. 强 酸、强碱、重金属离子、紫外线等的存在,也都会影响酶的催化作用. 人体内存在大量酶, 结构复杂, 种类繁多, 到目前为止, 已发现 3000 种以上 (即多样性) . 如 米饭在口腔内咀嚼时,咀嚼时间越长,甜味越明显,是由于米饭中的淀粉在口腔分泌出的唾 液淀粉酶的作用下,水解成葡萄糖的缘故.因此,吃饭时多咀嚼可以让食物与唾液充分混合, 有利于消化.此外人体内还有胃蛋白酶,胰蛋白酶等多种水解酶.人体从食物中摄取的蛋白 质,必须在胃蛋白酶等作用下,水解成氨基酸,然后再在其它酶的作用下,选择人体所需的 2 0 多种氨基酸,按照一定的顺序重新结合成人体所需的各种蛋白质,这其中发生了许多复杂的 化学反应.可以这样说,没有酶就没有生物的新陈代谢,也就没有自然界中形形色色、丰富 多彩的生物界. 二.酶在医疗上 随着对酶研究的发展,酶在医学上的重要性越来越引起了人们的注意,应用越来越广 泛.下面分三个方面介绍. 1.酶与某些疾病的关系 酶缺乏所致之疾病多为先天性或遗传性,如白化症是因酪氨酸羟化酶缺乏,蚕豆病或对 伯氨喹啉敏感患者是因 6-磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏. 许多中毒性疾病几乎都是由于某些酶被抑 制所引起的.如常用的有机磷农药(如敌百虫、敌敌畏、1059 以及乐果等)中毒时,就是因 它们与胆碱酯酶活性中心必需基团丝氨酸上的一个-OH 结合而使酶失去活性.胆碱酯酶能催 化乙酰胆碱水解成胆碱和乙酸,当胆碱酯酶被抑制失活后,乙酰胆碱水解作用受抑,造成乙 酰胆碱推积,出现一系列中毒症状,如肌肉震颤、瞳孔缩小、多汗、心跳减慢等.某些金属 离子引起人体中毒,则是因金属离子(如 Hg2+)可与某些酶活性中心的必需基团(如半胱氨 酸的-SH)结合而使酶失去活性. 2.酶在疾病诊断上的应用 正常人体内酶活性较稳定,当人体某些器官和组织受损或发生疾病后,某些酶被释放入 血、尿或体液内.如急性胰腺炎时,血清和尿中淀粉酶活性显著升高;肝炎和其它原因肝脏 受损,肝细胞坏死或通透性增强,大量转氨酶释放入血,使血清转氨酶升高;心肌梗塞时, 血清乳酸脱氢酶和磷酸肌酸激酶明显升高;当有机磷农药中毒时,胆碱酯酶活性受抑制,血 清胆碱酯酶活性下降; 某些肝胆疾病, 特别是胆道梗阻时, 血清 r-谷氨酰移换酶增高等等. 因 此,借助血、尿或体液内酶的活性测定,可以了解或判定某些疾病的发生和发展. 3.酶在临床治疗上的应用

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近年来,酶疗法已逐渐被人们所认识,广泛受到重视,各种酶制剂在临床上的应用越来 越普遍.如胰蛋白酶、糜蛋白酶等,能催化蛋白质分解,此原理已用于外科扩创,化脓伤口 净化及胸、腹腔浆膜粘连的治疗等.在血栓性静脉炎、心肌梗塞、肺梗塞以及弥漫性血管内 凝血等病的治疗中,可应用纤溶酶、链激酶、尿激酶等,以溶解血块,防止血栓的形成等. 一些辅酶,如辅酶 A、辅酶 Q 等,可用于脑、心、肝、肾等重要脏器的辅助治疗.另外, 还利用酶的竞争性抑制的原理,合成一些化学药物,进行抑菌、杀菌和抗肿瘤等的治疗.如 磺胺类药和许多抗菌素能抑制某些细菌生长所必需的酶类,故有抑菌和杀菌作用;许多抗肿 瘤药物能抑制细胞内与核酸或蛋白质合成有关的酶类,从而抑制瘤细胞的分化和增殖,以对 抗肿瘤的生长;硫氧嘧啶可抑制碘化酶,从而影响甲状腺素的合成,故可用于治疗甲状腺机 能亢进等. 三.酶在生产、生活中 如酿酒工业中使用的酵母菌,就是通过有关的微生物产生的,酶的作用将淀粉等通过水 解、氧化等过程,最后转化为酒精;酱油、食醋的生产也是在酶的作用下完成的;用淀粉酶 和纤维素酶处理过的饲料,营养价值提高;洗衣粉中加入酶,可以使洗衣粉效率提高,使原 来不易除去的汗渍等很容易除去等等…… 由于酶的应用广泛,酶的提取和合成就成了重要的研究课题.目前酶可以从生物体内提 取,如从菠萝皮中可提取菠萝蛋白酶.但由于酶在生物体内的含量很低,因此,它不能适应 生产上的需要.工业上大量的酶是采用微生物的发酵来制取的.一般需要在适宜的条件下, 选育出所需的菌种, 让其进行繁殖, 获得大量的酶制剂. 另外, 人们正在研究酶的人工合成. 总 之随着科学水平的提高,酶的应用将具有非常广阔的前景.

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